KUL: des chercheurs élucident le rôle de la protéine FUS dans la SLA et la DFT
Une étude du laboratoire "Center for Brain & Disease Research" (VIB-KULeuven) dévoile le comportement de la protéine FUS dans la sclérose latérale amyotrophique (dite aussi maladie de Charcot) et la démence frontotemporale (DFT).
Les travaux, financés par la Fondation Stop Alzheimer, sont publiés dans la revue Molecular Neurodegeneration.
La démence frontotemporale (DFT) et la sclérose latérale amyotrophique (SLA) sont deux troubles neurodégénératifs graves. La première se caractérise par des changements de personnalité, de comportement et de langage dus à la dégénérescence des lobes frontaux et temporaux du cerveau. La seconde entraîne une faiblesse musculaire progressive et une paralysie ainsi que des problèmes de déglutition et de parole en raison de la perte sélective des neurones moteurs.
Les scientifiques ont longtemps suspecté le rôle de la protéine FUS dans ces deux maladies, mais son mécanisme restait mystérieux. Pour le comprendre, les chercheurs ont injecté des agrégats de FUS associés à la maladie dans des souris. Les agrégats, tels des graines, ont propagé la protéine dans le cerveau des souris.
"Cette découverte suggère un mécanisme (...) par lequel des protéines mal repliées induisent d'autres protéines à se replier de manière similaire, entraînant la propagation des maladies dans le corps. Dans ce cas, les agrégats de FUS mal repliés "endommagent" les protéines FUS saines, entraînant un effet domino d'agrégation nocive de FUS dans le cerveau", explique Sonia Vazquez-Sanchez, coautrice de l'étude.
Cette recherche soutient l'hypothèse selon laquelle dans de nombreuses maladies neurodégénératives, y compris Alzheimer et Parkinson, des mécanismes semblables pourraient être impliqués. Comprendre ces mécanismes ouvre de nouvelles possibilités pour des stratégies thérapeutiques visant à stopper ou ralentir la progression de la maladie en s'attaquant à la propagation des agrégats de protéines.